Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс:
http://dspace.ddpu.edu.ua/ddpu/handle/123456789/306
Полная запись метаданных
Поле DC | Значение | Язык |
---|---|---|
dc.contributor.author | Костиков, А.П. | - |
dc.date.accessioned | 2020-07-13T20:05:05Z | - |
dc.date.available | 2020-07-13T20:05:05Z | - |
dc.date.issued | 2020 | - |
dc.identifier.issn | 2413-2667 | - |
dc.identifier.uri | http://ddpu.edu.ua:8083/ddpu/handle/123456789/306 | - |
dc.description | The results of our measurements showed that not only the oxygen atom of the tryptophan carbonyl group, but also similar components of other amino acid residues of the protein can interact with the plane of the indole group of tryptophan. Distances for such interactions are in the range 3.3 - 5 ̊A. For Egg Albumin (1OVA.pdb) pairs of amino acid residues interesting for further study were found that were equidistant from the indole group and located on opposite sides of the indole at distances from it of the order of 4 ̊A. Of particular interest is the study of the photophysics of this protein for TRP160. Additional research also requires a noticeable difference in the expected light quenching efficiency from the measured one. | en_EN |
dc.description.abstract | Показано, что с плоскостью индольной группы триптофана могут взаимодействовать не только атом кислорода карбонильной группы триптофана, но и атомы кислорода других аминокислотных остатков белка. Расстояния для таких взаимодействий не могут превышать 5 ̊A. Обнаружены интересные для дальнейшего изучения пары аминокислотных остатков, равноудаленные от индольной группы и находящиеся с противоположных сторон плоскости кольца на расстояниях от него порядка 4 ̊A | en_EN |
dc.language.iso | other | en_EN |
dc.publisher | Донбаський державний педагогічний університет | en_EN |
dc.relation.ispartofseries | Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10;65-70 | - |
dc.subject | фотофизика | en_EN |
dc.subject | триптофан | en_EN |
dc.subject | белки | en_EN |
dc.title | Особенности фотофизики триптофана в составе белков | en_EN |
dc.title.alternative | Structural particular qualities of tryptophan influencing on the light induced deactivation of proteins phosphorescence | en_EN |
dc.type | Article | en_EN |
Располагается в коллекциях: | Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10 |
Файлы этого ресурса:
Файл | Описание | Размер | Формат | |
---|---|---|---|---|
pp065-070.pdf | 150,34 kB | Adobe PDF | Просмотреть/Открыть |
Все ресурсы в архиве электронных ресурсов защищены авторским правом, все права сохранены.