Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс: http://dspace.ddpu.edu.ua/ddpu/handle/123456789/306
Полная запись метаданных
Поле DCЗначениеЯзык
dc.contributor.authorКостиков, А.П.-
dc.date.accessioned2020-07-13T20:05:05Z-
dc.date.available2020-07-13T20:05:05Z-
dc.date.issued2020-
dc.identifier.issn2413-2667-
dc.identifier.urihttp://ddpu.edu.ua:8083/ddpu/handle/123456789/306-
dc.descriptionThe results of our measurements showed that not only the oxygen atom of the tryptophan carbonyl group, but also similar components of other amino acid residues of the protein can interact with the plane of the indole group of tryptophan. Distances for such interactions are in the range 3.3 - 5 ̊A. For Egg Albumin (1OVA.pdb) pairs of amino acid residues interesting for further study were found that were equidistant from the indole group and located on opposite sides of the indole at distances from it of the order of 4 ̊A. Of particular interest is the study of the photophysics of this protein for TRP160. Additional research also requires a noticeable difference in the expected light quenching efficiency from the measured one.en_EN
dc.description.abstractПоказано, что с плоскостью индольной группы триптофана могут взаимодействовать не только атом кислорода карбонильной группы триптофана, но и атомы кислорода других аминокислотных остатков белка. Расстояния для таких взаимодействий не могут превышать 5 ̊A. Обнаружены интересные для дальнейшего изучения пары аминокислотных остатков, равноудаленные от индольной группы и находящиеся с противоположных сторон плоскости кольца на расстояниях от него порядка 4 ̊Aen_EN
dc.language.isootheren_EN
dc.publisherДонбаський державний педагогічний університетen_EN
dc.relation.ispartofseriesЗбірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10;65-70-
dc.subjectфотофизикаen_EN
dc.subjectтриптофанen_EN
dc.subjectбелкиen_EN
dc.titleОсобенности фотофизики триптофана в составе белковen_EN
dc.title.alternativeStructural particular qualities of tryptophan influencing on the light induced deactivation of proteins phosphorescenceen_EN
dc.typeArticleen_EN
Располагается в коллекциях:Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10

Файлы этого ресурса:
Файл Описание РазмерФормат 
pp065-070.pdf150,34 kBAdobe PDFПросмотреть/Открыть


Все ресурсы в архиве электронных ресурсов защищены авторским правом, все права сохранены.