Please use this identifier to cite or link to this item: http://dspace.ddpu.edu.ua/ddpu/handle/123456789/306
Title: Особенности фотофизики триптофана в составе белков
Other Titles: Structural particular qualities of tryptophan influencing on the light induced deactivation of proteins phosphorescence
Authors: Костиков, А.П.
Keywords: фотофизика
триптофан
белки
Issue Date: 2020
Publisher: Донбаський державний педагогічний університет
Series/Report no.: Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10;65-70
Abstract: Показано, что с плоскостью индольной группы триптофана могут взаимодействовать не только атом кислорода карбонильной группы триптофана, но и атомы кислорода других аминокислотных остатков белка. Расстояния для таких взаимодействий не могут превышать 5 ̊A. Обнаружены интересные для дальнейшего изучения пары аминокислотных остатков, равноудаленные от индольной группы и находящиеся с противоположных сторон плоскости кольца на расстояниях от него порядка 4 ̊A
Description: The results of our measurements showed that not only the oxygen atom of the tryptophan carbonyl group, but also similar components of other amino acid residues of the protein can interact with the plane of the indole group of tryptophan. Distances for such interactions are in the range 3.3 - 5 ̊A. For Egg Albumin (1OVA.pdb) pairs of amino acid residues interesting for further study were found that were equidistant from the indole group and located on opposite sides of the indole at distances from it of the order of 4 ̊A. Of particular interest is the study of the photophysics of this protein for TRP160. Additional research also requires a noticeable difference in the expected light quenching efficiency from the measured one.
URI: http://ddpu.edu.ua:8083/ddpu/handle/123456789/306
ISSN: 2413-2667
Appears in Collections:Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
pp065-070.pdf150,34 kBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.