Пожалуйста, используйте этот идентификатор, чтобы цитировать или ссылаться на этот ресурс: http://dspace.ddpu.edu.ua/ddpu/handle/123456789/306
Название: Особенности фотофизики триптофана в составе белков
Другие названия: Structural particular qualities of tryptophan influencing on the light induced deactivation of proteins phosphorescence
Авторы: Костиков, А.П.
Ключевые слова: фотофизика
триптофан
белки
Дата публикации: 2020
Издательство: Донбаський державний педагогічний університет
Серия/номер: Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10;65-70
Краткий осмотр (реферат): Показано, что с плоскостью индольной группы триптофана могут взаимодействовать не только атом кислорода карбонильной группы триптофана, но и атомы кислорода других аминокислотных остатков белка. Расстояния для таких взаимодействий не могут превышать 5 ̊A. Обнаружены интересные для дальнейшего изучения пары аминокислотных остатков, равноудаленные от индольной группы и находящиеся с противоположных сторон плоскости кольца на расстояниях от него порядка 4 ̊A
Описание: The results of our measurements showed that not only the oxygen atom of the tryptophan carbonyl group, but also similar components of other amino acid residues of the protein can interact with the plane of the indole group of tryptophan. Distances for such interactions are in the range 3.3 - 5 ̊A. For Egg Albumin (1OVA.pdb) pairs of amino acid residues interesting for further study were found that were equidistant from the indole group and located on opposite sides of the indole at distances from it of the order of 4 ̊A. Of particular interest is the study of the photophysics of this protein for TRP160. Additional research also requires a noticeable difference in the expected light quenching efficiency from the measured one.
URI (Унифицированный идентификатор ресурса): http://ddpu.edu.ua:8083/ddpu/handle/123456789/306
ISSN: 2413-2667
Располагается в коллекциях:Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 10

Файлы этого ресурса:
Файл Описание РазмерФормат 
pp065-070.pdf150,34 kBAdobe PDFПросмотреть/Открыть


Все ресурсы в архиве электронных ресурсов защищены авторским правом, все права сохранены.