Please use this identifier to cite or link to this item: http://dspace.ddpu.edu.ua/ddpu/handle/123456789/223
Title: Cтруктурные особенности триптофана влияющие на светоиндуцированную дезактивацию фосфоресценции белков
Other Titles: Structural particular qualities of tryptophan influencing on the lightinduced deactivation of proteins phosphorescence
Authors: Костиков, А.П.
Keywords: фотофизика белка
триптофан
фосфоресценция
светоиндуцированная дезактивация фосфоресценции
Issue Date: 2019
Publisher: Донбаський державний педагогічний університет
Series/Report no.: Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 9;52-59
Abstract: Получены экспериментальные данные об обратимой светоиндуцированной дезактивации фосфоресценции триптофана в замороженных растворах молекул белков. Показано,что эффект фотодезактивации фосфоресценции триптофана в белках обусловлен взаимодействием карбонильной группы с плоскостью индольного кольца триптофана. При этом в качестве взаимодействующей карбонильной группы может выступать как собственая группа триптофанового остатка или такая группа другого аминокислотного остатка
Description: Experimental data on the reversible light-induced deactivation of tryptophan phosphorescence in frozen solutions of protein molecules were obtained. It was shown that the photo deactivation of phosphorescence of tryptophan in proteins is due to the interaction of the carbonyl group with the plane of the indole ring of tryptophan. At the same time, as an interacting carbonyl group, it can act as an own group of the tryptophan residue or such a group of another amino acid residue
URI: http://ddpu.edu.ua:8083/xmlui/handle/123456789/223
ISSN: 2413-2667
Appears in Collections:Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 9

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
pp052-059.pdf234,86 kBAdobe PDFView/Open


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.