Будь ласка, використовуйте цей ідентифікатор, щоб цитувати або посилатися на цей матеріал: http://dspace.ddpu.edu.ua/ddpu/handle/123456789/223
Назва: Cтруктурные особенности триптофана влияющие на светоиндуцированную дезактивацию фосфоресценции белков
Інші назви: Structural particular qualities of tryptophan influencing on the lightinduced deactivation of proteins phosphorescence
Автори: Костиков, А.П.
Ключові слова: фотофизика белка
триптофан
фосфоресценция
светоиндуцированная дезактивация фосфоресценции
Дата публікації: 2019
Видавництво: Донбаський державний педагогічний університет
Серія/номер: Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 9;52-59
Короткий огляд (реферат): Получены экспериментальные данные об обратимой светоиндуцированной дезактивации фосфоресценции триптофана в замороженных растворах молекул белков. Показано,что эффект фотодезактивации фосфоресценции триптофана в белках обусловлен взаимодействием карбонильной группы с плоскостью индольного кольца триптофана. При этом в качестве взаимодействующей карбонильной группы может выступать как собственая группа триптофанового остатка или такая группа другого аминокислотного остатка
Опис: Experimental data on the reversible light-induced deactivation of tryptophan phosphorescence in frozen solutions of protein molecules were obtained. It was shown that the photo deactivation of phosphorescence of tryptophan in proteins is due to the interaction of the carbonyl group with the plane of the indole ring of tryptophan. At the same time, as an interacting carbonyl group, it can act as an own group of the tryptophan residue or such a group of another amino acid residue
URI (Уніфікований ідентифікатор ресурсу): http://ddpu.edu.ua:8083/xmlui/handle/123456789/223
ISSN: 2413-2667
Розташовується у зібраннях:Збірник наукових праць фізико-математичного факультету ДДПУ, Випуск 9

Файли цього матеріалу:
Файл Опис РозмірФормат 
pp052-059.pdf234,86 kBAdobe PDFПереглянути/Відкрити


Усі матеріали в архіві електронних ресурсів захищені авторським правом, всі права збережені.